Analisi comparativa del quadro proteico, identificazione e quantificazione di allergeni in cultivar di pesco

Caserta, 6-7 marzo 2008. VI Convegno nazionale sulla peschicoltura meridionale - Relazione

Lorenzo Cricca di Lorenzo Cricca

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Lucia Farina, durante la presentazione

Le caratteristiche biochimiche e nutrizionali di un frutto sono legate al suo proteoma, che dipende dal patrimonio genetico. Cultivar diverse di una stessa specie possono essere caratterizzate da variazioni qualitative e quantitative, più o meno evidenti, a carico delle diverse componenti proteiche. In questo lavoro sono descritti i dati ottenuti da un’analisi comparativa (i) del quadro delle proteine totali e (ii) della quantità della proteina allergenica 'lipid transfer protein' (LTP) in 5 cv di pesco. Gli estratti proteici sono stati preparati separando polpa e buccia delle cultivar in esame [cv Maria Cristina (pesca a polpa bianca), cv Ionia (pesca percoca), cv Crimson Lady (pesca a polpa gialla), cv Neve (nettarina a polpa bianca), cv Stark Saturn (platicarpa)] provenienti da un campo sperimentale del Cra-Urf di Caserta.

L’analisi mediante SDS-PAGE ha mostrato che la composizione del quadro proteico differisce significativamente sia in relazione al tipo di tessuto analizzato (polpa, buccia) che alla cultivar. L’allergene LTP è stato isolato mediante cromatografia a fase inversa per HPLC, è stato identificato mediante sequenziamento automatico della regione N-terminale e ne è stata stimata la concentrazione. I risultati ottenuti mostrano un elevata quantità di LTP nella buccia mentre nella polpa, se presente, essa è al di sotto del potere risolutivo della tecnica utilizzata. Fra le cultivar analizzate la nettarina Neve ha mostrato la minor concentrazione di LTP/g di sostanza secca mentre le cv Stark Saturn e Crimson Lady risultano le più ricche di allergene. 

Un’analisi preliminare mediante elettroforesi bidimensionale e immunoblotting dell’estratto proteico da polpa di platicarpa mostra almeno 10 segnali positivi indicanti proteine potenzialmente allergeniche che hanno legato IgE presenti nel pool di sieri utilizzato. Le proteine IgE-leganti identificate verranno caratterizzate mediante saggi immunologici in vitro e in vivo (skin test, test di attivazione dei basofili, proliferazione linfocitaria) per valutarne la loro attività biologica complessiva nei confronti del sistema immunitario umano in corso di patologia allergica.

 

Farina L.1,4, Buccheri M.1, Tuppo L.2, Tamburrini M.2, Palazzo P.3, Giani M. 3, Bernardi M.L.3, Mari A.3, Damiano C.1, Ciardiello M.A2

 

1 Cra, Unità per la Ricerca in Frutticoltura, via Torrino 3, 81100 Caserta; 

2 Istituto di Biochimica delle Proteine, CNR, Via P. Castellino 111, 80131 Napoli; 

3 Centro di Allergologia Clinica e Sperimentale, IDI-IRCCS, Via dei Monti di Creta 104, 00167 Roma;

4 Seconda Università degli Studi di Napoli, via Vivaldi 43, 8110 Caserta. 

© AgroNotizie - riproduzione riservata

Fonte: Cra - Unità di Ricerca per la Frutticoltura - Caserta

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Speciale: Pesco

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